Eine erhellende Interdisziplinarität – Die Entschlüsselung von Lebensmolekülen als Thema der 60. Nobelpreisträgertagung

Die Präsentation von Ada E. Yonath vermittelt auch einen exemplarischen Eindruck von der atemberaubend schnellen Entwicklung der Biochemie seit der ersten Lindauer Nobelpreisträgertagung 1951, als die Strukturen der Erbinformation DNS und aller Proteine noch im Dunkeln lagen. Wie wichtig das Zusammenspiel zwischen den naturwissenschaftlichen Disziplinen war, um die Geheimnisse des Lebens zu entschlüsseln, verdeutlichte der Physiker Sir Lawrence Bragg 1968 in seinem anregenden Vortrag „History of the Determination of Protein Structure“. Basierend auf einer Entdeckung des deutschen Physikers Max von Laue (Physiknobelpreis 1914), hatte Lawrence Bragg zusammen mit seinem Vater Henry kurz vor dem Ersten Weltkrieg die Röntgenkristallographie erfunden, wofür beide 1915 den Physiknobelpreis erhielten. Lawrence Bragg war damals 25 Jahre alt – so jung wie die meisten der internationalen Toptalente, die an dem diesjährigen Lindauer Treffen teilnehmen.

Kristallene Schlüssel zum Leben

Den Einsatz der Röntgenkristallographie für die Strukturbestimmung von Lebensmolekülen steuerte Bragg seit 1938 mit beharrlicher Führungskraft als Cavendish-Professor für Physik im englischen Cambridge. Dort entschlüsselten Francis Crick und James Watson (Medizinnobelpreis 1962), ausgehend von Daten Rosalind Franklins, die Struktur der DNS, dort entschlüsselten John Kendrew und Max Perutz (Chemienobelpreis 1962) die ersten großen Proteinstrukturen. Begeistert erwähnte Lawrence Bragg diese Erfolge in seinem Vortrag, der in der Mediathek der Lindauer Nobelpreisträgertreffen als Audiodatei online verfügbar ist. „Vor einigen Jahren haben sich zwei der jungen Leute, die in meinem Physiklabor arbeiteten, den Chemienobelpreis geteilt, und zwei andere den Medizinnobelpreis“, wandte er sich in seinen Eingangsworten humorvoll an Graf Bernadotte. „Ich sehe deshalb keinen Grund, warum Sie mich nicht jedes Jahr nach Lindau einladen sollten.“

Durchhaltevermögen und Interdisziplinarität waren notwendig, um das heutige Wissen über hochkomplexe Strukturen der Natur zu gewinnen. Max Perutz widmete der zunächst unmöglich erscheinenden Aufgabe, die Struktur des Sauerstoff transportierenden Proteins Hämoglobin mit seinen rund 10.000 Atomen aufzuklären, mehr als 20 Jahre seines wissenschaftlichen Lebens. Eine ähnliche Beharrlichkeit zeigte Ada E. Yonath, als sie sich Ende der 1970er Jahre entschloss, die Struktur des Ribosoms zu entschlüsseln, das aus vielen Proteinen und Nukleinsäuren zusammengesetzt ist und hunderttausende von Atomen enthält. Ihre Erfolgschancen wurden von den meisten Wissenschaftlern gering eingeschätzt. Aber Ada E. Yonath blieb ihrem Projekt treu, dem sich später Thomas Steitz und Venki Ramakrishnan in ihren eigenen Laboren anschlossen. Im Herbst 2000 publizierten die drei Wissenschaftler unabhängig voneinander ihre Ergebnisse und wurden alle mit dem Chemienobelpreis belohnt.

Die Strukturbiologie bleibt spannend

Der Röntgenkristallographie sind zahlreiche Einsichten in grundlegende Funktionen des Lebens zu verdanken. Wie beispielsweise in einer lebenden Zelle von der Erbinformation DNS RNS-Kopien gezogen und als Baupläne für die Montage von Proteinen an den Ribosomen verwendet werden, das haben wir im Detail aus Kristallen gelernt – ebenso wie viele Mechanismen von Transport und Kommunikation durch Proteine in Zellmembranen. Zu ihnen gehört die ATP-Synthase, der kleinste natürliche Motor der Welt, der in den Kraftwerken der Zellen, den Mitochondrien, unsere Lebensenergie produziert. John E. Walker (Chemienobelpreis 1997), der dessen Funktion kristallographisch entschlüsselt hat, wird in diesem Jahr ebenso nach Lindau kommen wie Hans Deisenhofer, Robert Huber und Hartmut Michel, denen es Mitte der achtziger Jahre erstmals gelungen war, die Struktur eines in der Zellmembran verankerten Proteins aufzuklären, wofür sie schon 1988 mit dem Chemienobelpreis ausgezeichnet wurden.

Aus der räumlichen Struktur eines Biomoleküls können Forscher jedoch nicht immer direkt auf dessen Funktion schließen. Nach wie vor sind aber viele Zusammenhänge zwischen Struktur und Funktion ungeklärt, wie Deisenhofer in seinem Vortrag „Structural Studies on Cholesterol Transport“ berichten wird. Seit etwa zwei Jahrzehnten gewinnt die Magnetresonanzspektroskopie (NMR) zunehmend an Bedeutung für die Aufklärung biologischer Strukturen. Ein Pionier auf diesem Gebiet, Kurt Wüthrich (Chemienobelpreis 2002), wird über „Structural Genomics with the Expanding Universe of Protein Sequences“ sprechen. In einer Podiumsdiskussion am Dienstag, 29. Juni, werden fünf Laureaten Bedeutung und Einfluss von Chemie und Physik auf die Biomedizin analysieren. Das aktuelle Thema künstlichen Lebens wird bereits am Montag, gleich nach Ada E. Yonaths Eröffnungsvortrag, eine Rolle spielen. Dann hält Jack W. Szostak, Medizinnobelpreisträger des vergangenen Jahres, seinen Vortrag „Learning about the Origin of Life from Efforts to Design an Artificial Cell“.
(idw, 06/2010)

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