Die Deutsche Forschungsgemeinschaft (DFG) hat die Einrichtung einer neuen Emmy-Noether-Forschungsgruppe an der Christian-Albrechts-Universität zu Kiel (CAU) bewilligt. Leiterin Juniorprofessorin Dr. Carolin König will spezielle Biomarker untersuchen – messbare biologische Merkmale, anhand derer Gehirnerkrankungen wie Alzheimer oder Parkinson diagnostiziert werden können. Neue Methoden der theoretischen Chemie sollen dabei helfen, die zugrunde liegenden Mechanismen besser zu verstehen und zu optimieren. Die DFG fördert die Entwicklung dieser Methoden für die kommenden fünf Jahre mit rund einer halben Million Euro. Das Emmy-Noether-Programm ermöglicht herausragenden jungen Wissenschaftlerinnen und Wissenschaftlern, sich durch die Leitung einer eigenen Arbeitsgruppe früh für eine Professur zu qualifizieren. „Herzliche Glückwünsche an Carolin König zu diesem tollen Erfolg! Wir freuen uns, dass wir eine so hochqualifizierte Wissenschaftlerin für den Forschungsstandort Kiel gewinnen konnten. Mit der neuen Forschungsgruppe verstärkt sich die CAU auf einem besonders vielversprechenden Gebiet in den Nanowissenschaften“, betont Professorin Karin Schwarz, CAU-Vizepräsidentin für Forschung und wissenschaftlichen Nachwuchs.
Spezielle Moleküle weisen auf Alzheimer oder Parkinson hin
Proteine erfüllen in unserem Körper unterschiedliche Aufgaben. Auffälligkeiten in ihrer äußeren Struktur können auf verschiedene Erkrankungen hindeuten. An solchen fehlerhaften Proteinen können sich spezielle Molekülen gezielt ansetzen und damit als „Biomarker“ zur medizinischen Diagnose genutzt werden. Eine besondere Art dieser Moleküle steht im Fokus von Königs Forschungsvorhaben.
Zusammen mit Kolleginnen und Kollegen der schwedischen Linköping Universität und der KTH Royal Institute of Technology Stockholm entwickelt und untersucht König neuartige Moleküle, die sich an sogenannte Amyloidfibrille andocken. Diese abnormalen Eiweißstrukturen in den Nervenzellen des Gehirns treten im Zusammenhang mit neurodegenerativen Erkrankungen wie Alzheimer oder Parkinson auf. Die entwickelten Moleküle sind in der Lage, selektiv auf verschiedene Arten von Amyloidfibrillen zu reagieren und könnten so als spezialisierte Indikatoren für diese Krankheiten dienen. „Doch wie genau die Detektion der verschiedenen Amyloidfibrille funktioniert, wissen wir noch nicht. Wenn wir die zugrundeliegenden Mechanismen kennen, könnten wir die Funktion dieser Biomarker noch verbessern“, fasst König das langfristige Ziel ihres Vorhabens zusammen.
Prozesse sind für bisherige Berechnungsmethoden zu komplex
Diese Mechanismen will König in ihrer Forschungsgruppe mithilfe der Computerchemie entschlüsseln. Das Teilgebiet der theoretischen Chemie nutzt Methoden der Informatik, um Moleküleigenschaften zu berechnen, die sich experimentell nicht untersuchen lassen. „Doch bei den rund um diese Biomarker ablaufenden Prozesse spielen so viele Parameter zusammen, dass sie sich niemals alle berechnen lassen – auch nicht mit der zu erwartenden Leistungssteigerung von Computern“, beschreibt König das grundsätzliche Problem. Zwar lässt sich die Komplexität von Systemen reduzieren, um technisch durchführbare Rechnungen zu erhalten. „Aber diese Methoden sind in der Regel zu ungenau, um belastbare Schlüsse zu ziehen. Es geht also darum, zu beurteilen, welche Parameter einen großen Einfluss auf das Resultat haben und welche nicht.“
Kombinierte Methoden gegen das Dilemma der Computerchemie
Deshalb will König sogenannte „Multiskalenmethoden“ entwickeln: In Proteinen laufen Prozesse häufig in nur einem kleinen Teil des Gesamtsystems ab. Diese lokalen Prozesse will König mit aufwendigen Berechnungsmethoden untersuchen, während sie in Regionen, in denen keine zentralen Reaktionsschritte ablaufen, einfachere Methoden anwenden will. “So reduzieren wir Komplexität und erhalten gleichzeitig eine möglichst genaue Berechnung, die sich noch durchführen lässt“, erläutert die theoretische Chemikerin.
Nach diesem Prinzip, komplexe und einfache Methoden zu kombinieren, will König künftig auch spezielle Biomarker für die fehlerhafte Proteinstruktur Amyloidfibrille untersuchen: Diese Biomarker-Moleküle sind fluoreszierend, das heißt sie leuchten, wenn sie mit Licht einer bestimmten Wellenlänge bestrahlt werden. Dockt das leuchtende Molekül an einer Amyloidfibrille an, verändert sich seine Farbe. Mit Methoden der sogenannten Fluoreszenzspektroskopie lässt sich zwar zeigen, dass eine solche Reaktion stattfindet, nicht aber, was im Einzelnen zu dieser Farbänderung führt. König hofft, im Rahmen ihrer Forschungsgruppe diese charakteristischen Veränderungen künftig besser auf den Grund gehen zu können. „Dann könnte es uns gelingen, die Biomarker-Moleküle in Zusammenarbeit mit den schwedischen Kolleginnen und Kollegen so weiterzuentwickeln, dass sie unterschiedliche Gehirnkrankheiten präzise unterscheiden können“, blickt König voraus.
Proteinstrukturen zukünftig aufklären können
Ein weiteres Ziel von Königs Forschung ist die Entwicklung von Multiskalenmethoden für die sogenannte Schwingungsspektroskopie. „Am Beispiel der Amyloidfibrille wird deutlich, wie wichtig die Struktur von biomolekularen Systemen, wie zum Beispiel Proteinen, für ihre Funktion ist“, führt König aus. Experimentell ist die genaue Struktur und ihre Veränderung in ihrer natürlichen Umgebung jedoch schwierig zu ermitteln. Mit der Schwingungsspektroskopie hingegen lassen sich derartige Prozesse verfolgen. Dabei werden Moleküle mit einem Laser in Schwingung versetzt. Das dadurch erhaltene Spektrum ist für jedes Molekül einzigartig und lässt zum Beispiel auf die Struktur eines Proteins schließen. Gleichzeitig ermöglicht die Computerchemie, Schwingungsspektren für eine bestimmte Struktur im Voraus zu berechnen. “Aber auch hier führt das, was wir den ’Fluch der Dimensionalität’ nennen, dazu, dass wir in der Praxis nur relativ kleine Systeme berechnen können”, so König. Für die zuverlässige Simulation von Schwingungsspektren wird sie zusammen mit ihrer Arbeitsgruppe Multiskalenmethoden entwickeln, um Reaktionen in Proteinen besser zu verfolgen und zu verstehen.
Zur Person
Carolin König studierte von 2004 bis 2009 in Heidelberg Chemie und promovierte 2013 in Münster. Mit einem Feodor-Lynen-Forschungsstipendium der Alexander von Humboldt Stiftung ging sie anschließend an die Universität Aarhus nach Dänemark. 2016 wechselte sie an das Royal Institute of Technology (KTH) in Stockholm, wo sie als Stipendiatin im Rahmen der Marie Skłodowska-Curie Maßnahmen des EU-Förderungsprogramms Horizon 2020 forschte. Seit 2018 ist König Juniorprofessorin für Theoretische Chemie an der Christian-Albrechts-Universität.
Bildmaterial steht zum Download bereit:
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Bildunterschrift: Die theoretische Chemikerin Juniorprofessorin Carolin König kann eine eigene Emmy-Noether-Forschungsgruppe an der Universität Kiel aufbauen.
Foto: Julia Siekmann, CAU
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Juniorprofessorin Dr. Carolin König
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Details, die nur Millionstel Millimeter groß sind: Damit beschäftigt sich der Forschungsschwerpunkt »Nanowissenschaften und Oberflächenforschung« (Kiel Nano, Surface and Interface Science – KiNSIS) an der Christian-Albrechts-Universität zu Kiel (CAU). Im Nanokosmos herrschen andere, nämlich quantenphysikalische, Gesetze als in der makroskopischen Welt. Durch eine intensive interdisziplinäre Zusammenarbeit zwischen Physik, Chemie, Ingenieurwissenschaften und Life Sciences zielt der Schwerpunkt darauf ab, die Systeme in dieser Dimension zu verstehen und die Erkenntnisse anwendungsbezogen umzusetzen. Molekulare Maschinen, neuartige Sensoren, bionische Materialien, Quantencomputer, fortschrittliche Therapien und vieles mehr können daraus entstehen. Mehr Informationen auf http://www.kinsis.uni-kiel.de
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