Dem Rinderwahnsinn auf der Spur

FRANKFURT. Das besondere Charakteristikum dieses Typus von Krankheiten ist, dass die Übertragung des Erregers auf einem infektiösen Eiweißstoff beruht und weder Bakterien noch Viren involviert. Dieser Einweißstoff ist als Prion-Protein bekannt. Eigentlich handelt es sich um ein harmloses Protein im menschlichen Körper. Gefährlich wird es, wenn sich einzelne Moleküle des Prion-Proteins zu Oligomeren zusammen lagern und dabei ihre dreidimensionale Struktur verändern. Das geschieht nicht nur im Verlauf von Prionen-Erkrankungen, sondern auch durch Alterung oder spezifische Punktmutationen. Diese oligomeren Strukturen sind auch Träger der Infektiosität: Sie können zwischen Individuen übertragen werden und prägen dann im neuen Wirt ihre Struktur auch Molekülen des Prion-Proteins auf, die zunächst nicht als Oligomere vorlagen.

Dr. Kai Schlepckow in der Arbeitsgruppe von Prof. Harald Schwalbe an der Goethe-Universität ist es erstmals gelungen, detaillierte Einblicke in den Bildungsmechanismus von Oligomeren des Prion-Proteins zu gewinnen. „Wir konnten quasi für jede einzelne Aminosäure nachverfolgen, zu welchem Zeitpunkt sie in den Aggregationsprozess eingreift. Dieser Prozess ist viel komplexer, als man bisher angenommen hat“, berichtet Prof. Schwalbe. Diese Informationen sind von zentraler Bedeutung, da es ohne sie nicht möglich sein wird, Therapeutika zu entwickeln, die die Bildung infektiöser Partikel unterbinden.

Mit Hilfe der Kernmagnetresonanzspektroskopie (NMR-Spektroskopie) konnte der Prozess der Oligomerisierung mit atomarer Auflösung verfolgt werden. Auf diese Weise war es möglich, verschiedene Bereiche des Prion-Protein-Moleküls auf ihre spezifischen Beiträge zur Oligomerisierung zu untersuchen. „Wir waren fasziniert zu sehen, dass sich das Molekül während der Oligomerisierung nicht gleichförmig verhält. Vielmehr sind verschiedene Molekülbereiche in unterschiedliche Abschnitte dieses Prozesses involviert. Somit können wir den Bildungsmechanismus von Oligomeren des Prion-Proteins mit bisher nicht erreichter Genauigkeit beschreiben“, fasst Dr. Schlepckow die Ergebnisse der Studie zusammen, die kürzlich als Very Important Paper in der renommierten Fachzeitschrift Angewandte Chemie veröffentlich wurde.

Publikation: Kai Schlepckow und Harald Schwalbe: Molecular Mechanism of Prion Protein Oligomerization at Atomic Resolution, Angew Chem Int Ed Engl. 2013

Informationen: Prof. Harald Schwalbe, Institut für Organische Chemie und Chemische Biologie, Campus Riedberg, Tel.: (069) 798-29130; schwalbe@em.uni-frankfurt.de

Die Goethe-Universität ist eine forschungsstarke Hochschule in der europäischen Finanzmetropole Frankfurt. 1914 von Frankfurter Bürgern gegründet, ist sie heute eine der zehn drittmittelstärksten und größten Universitäten Deutschlands. Am 1. Januar 2008 gewann sie mit der Rückkehr zu ihren historischen Wurzeln als Stiftungsuniversität ein einzigartiges Maß an Eigenständigkeit. Parallel dazu erhält die Universität auch baulich ein neues Gesicht. Rund um das historische Poelzig-Ensemble im Frankfurter Westend entsteht ein neuer Campus, der ästhetische und funktionale Maßstäbe setzt. Die „Science City“ auf dem Riedberg vereint die naturwissenschaftlichen Fachbereiche in unmittelbarer Nachbarschaft zu zwei Max-Planck-Instituten. Mit über 55 Stiftungs- und Stiftungsgastprofessuren nimmt die Goethe-Universität laut Stifterverband eine Führungsrolle ein.

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