Amyloide – lebenswichtige Krankheitserreger

Die Ursache von Prionenerkrankungen liegt in krankhaften Strukturveränderungen von Proteinen. Diese besitzen in der Regel zwei mögliche Faltstrukturen: Die eine Version erfüllt ihre Aufgaben im Körper, die andere nicht, das ist das Amyloid. Dieses dann als Prion bezeichnete Protein kann zudem an weitere Proteine binden und deren Struktur verändern, so dass diese ebenfalls als Amyloid vorliegen und die Reaktionskette weiterführen. So breitet sich die krankhafte Form des Proteins im Körper aus.

Dass Amyloide weitere Proteine dazu bewegen, sich zum Amyloid zu falten und an andere Proteine anzulagern, hat aber auch Vorteile. Auf diese Weise speichert der Körper momentan nicht benötigte Proteine und setzt sie zu einem späteren Zeitpunkt frei. Dies ist vor allem bei der Ausschüttung von Hormonen wichtig. Hormone sind besondere Proteine, die für die Kommunikation zwischen Zellen verantwortlich sind.

Diese Beispiele zeigen, wie vielseitig Amyloide sind. Die Chemiker Carolin Buhtz und Roland Riek von der Eidgenössisch Technischen Universität Zürich fassen zusammen, wie Amyloide im Körper wirken. Die PDF-Datei des Beitrags gibt es bei der Redaktion der „Nachrichten aus der Chemie“ unter nachrichten@gdch.de.

Etwa 80.000 anspruchsvolle Chemiker und Chemikerinnen aus Wissenschaft, Wirtschaft und Lehre informieren sich mit den „Nachrichten aus der Chemie“ über Entwicklungen in der Chemie, in angrenzenden Wissenschaften sowie über gesellschaftliche und wirtschaftliche Aspekte. Kennzeichen der Zeitschrift der Gesellschaft Deutscher Chemiker sind das breite Spektrum der Berichte, das einmalige Informationsangebot an Personalien, Veranstaltungs- und Fortbildungsterminen sowie der große Stellenmarkt.

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