Die Herstellung von Lebensmitteln unter Verwendung der katalytischen Eigenschaften von endogenen Enzymen hat eine lange Tradition. Die ersten Anwendungen, wie Brotbacken, Bierbrauen, Käse- oder Wein-Produktion geht auf die Zeit um 6000 v. Chr. zurück. Doch erst im späten 19. Jahrhundert hat die Lebensmittelindustrie begonnen, Enzyme bewusst bei der Lebensmittelherstellung einzusetzen. Nach den ersten Versuchen auf dem Gebiet setzte schon bald eine stürmische Entwicklung ein. Doch auch wenn sich die Verwendung von Enzymen bei der Lebensmittel- und Futtermittelherstellung längst etabliert hat, gibt es aktuell umfangreiche Forschungsaktivitäten, um den Enzymeinsatz effektiver zu machen und den Einsatzbereich dieser Biokatalysatoren zu erweitern. Neue Möglichkeiten ergaben sich hier auch durch erhebliche Fortschritte im Proteinengineering und -design in den letzten Jahren. Die Max Rubner Conference, unter Federführung des von Dr. Ralf Greiner geleiteten Instituts für Lebensmittel- und Bioverfahrenstechnik, bot einen aktuellen Überblick über die Anwendungen von Enzymen in der Lebensmittelbranche.

Ein positives Bild der Verwendung von Enzymen in der Lebensmittelproduktion entwarf Hans Peter Heldt-Hansen von Novozymes in Dänemark. Er führte vor allem die Möglichkeit aus, mit dem gezielten Einsatz dieser Bio-Katalysatoren die Bildung unerwünschter Nebenprodukte zu reduzieren. Durch die Erweiterung der Einsatzmöglichkeiten von Enzymen, etwa weil hitzestabilere oder pH-tolerantere Enzyme verwendet werden, können Herstellungsverfahren mitunter stark vereinfacht beziehungsweise effizienter gestaltet werden, was unter anderem hilft Energie und den Einsatz prozessbegleitender Chemikalien einzusparen. Heldt-Hansens These ist, dass Aspekte, die sich bisher eher als zufällige positive Begleiterscheinung der Enzym-Nutzung ergeben haben, wie die Verbesserung der Nachhaltigkeit von Prozessen oder die Verringerung von Gesundheitsrisiken heute zunehmend in den Vordergrund rücken. Als Beispiel führte er dabei insbesondere die Verringerung der Acrylamid-Entstehung bei der Kaffee-Röstung, der Herstellung von Frühstücksflocken oder von Pommes frites aus. Bei Letzteren soll die Reduktion durch den Einsatz von Enzymen immerhin bis zur Hälfte des Acrylamid-Gehalts betragen.

Für die Milchtechnologie sind vor allem die Enzyme interessant, die Laktose, Fett oder Eiweiß umsetzen. Um Prozesse zu optimieren oder neue Prozesse, etwa zur Erzeugung von Präbiotika, zu kreieren, ist es nötig nach Enzymen zu suchen, die zum einen im Rohstoff Milch schnell und effizient reagieren und zum anderen in den für die Lebensmittelindustrie üblichen Temperatur- und pH-Bereichen der Produktion einsetzbar sind. Dafür hat sich Prof. Lutz Fischer von der Universität Hohenheim auf das Screening von Wildtyporganismen auf Enzyme spezialisiert, die interessante Eigenschaften für eine Applikation im Lebensmittelbereich aufweisen. Mit ihrer Hilfe könnten unter Umständen auch ganz neue Produkte hergestellt werden. Als Beispiel nennt Fischer das Enzym Beta-Galaktosidase, das einen Prozess katalysiert bei dem aus der Spaltung von Laktose im Beisein von Fruchtzucker der Zucker „Lactulose“ entsteht, dem der Wissenschaftler eine präbiotische Wirkung zuschreibt.

Aber auch die Veränderung von Produktionsprozessen innerhalb der Wirtschaft kann den Bedarf nach „neuen“ Enzymen befördern, erläuterte Prof. Klaus Lösche vom ttz Bremerhaven. So sind für den Umgang mit den im Backgewerbe mittlerweile üblichen vorgefertigten und tiefgefrorenen „Teiglingen“ Enzyme nötig, die anders als die traditionellen endogenen Enzyme der Hefe kalte Temperaturen überstehen und dabei in genau der richtigen Geschwindigkeit arbeiten, damit im Teig nicht vorzeitig das Substrat verbraucht und der Teigling so verändert wird, dass er nach dem Auffrieren nicht mehr zum gewünschten Produkt ausbackbar ist. Die Enzyme können dabei nicht nur beim Backvorgang wirksam sein, sondern unter anderem schon bei der Lagerung den Pilzbefall unterdrücken. Auch um neue Ansprüche an die Backwaren gerecht zu werden, wenn diese beispielsweise besonders reich an Ballaststoffen oder glutenfrei sein sollen, sind Enzyme erforderlich und in zunehmender Auswahl vorhanden.

Gerade beim Backen, aber auch in anderen lebensmitteltechnologischen Prozessen sind Fette mit exakt definierten Eigenschaften erforderlich, die etwa eine bestimmte Härte oder Schmelzpunkte von Cremes oder ähnlichem erzeugen können. Diese strukturierten Fette können mit Hilfe von Lipasen, dem enzymatischen Mittel der Wahl, erzeugt werden – einer der am häufigsten eingesetzten Enzym-Gruppe, wie Prof. Marek Adamczak von der Universität Warmia und Mazury in Olstyn, Polen, ausführt. Die enzymatische Umesterung ersetzt den Prozess der Herstellung von Spezialfetten aus Triglyceriden durch Hydrierung, bei dem die gesundheitsschädlichen Transfettsäuren entstehen.

Ein auch in der Öffentlichkeit bekanntes Enzym ist die Transglutaminase, der Arash Sadeghi-Mehr vom Standort Kulmbach des Max Rubner-Instituts seinen Vortrag widmete. Ob verbinden oder texturieren, die Transglutaminase ist für viele Prozesse einsetzbar. Früher aus der Leber von Meerschweinchen gewonnen, ist die mikrobielle Transglutaminase nicht nur tierfreundlich zu gewinnen, sondern ist auch zugleich stabiler, reaktions-schneller und hat vor allem ein breiteres Wirkungsspektrum. Anders als in der Öffentlichkeit bekannt, wird die Transglutaminase längst nicht nur beim berühmt gewordenen „Klebeschinken“ eingesetzt, sondern kann etwa auch die cremige Konsistenz von Jogurt erzeugen oder die Struktur von Backwerk verbessern. Eine Anwendung der Zukunft könnte sein, aus Eiweiß essbare Folien herzustellen, die Obst und Gemüse frisch halten…

Um die Phosphat-Nutzung zu verbessern, werden Phytasen eingesetzt. Durch den hydrolytischen Abbau von Phytat wird Phosphat freigesetzt, das dem Organismus dann zur Verfügung steht. Dr. Ralf Greiner vom Max Rubner-Institut, erläuterte, dass Phytasen bislang insbesondere als Futtermittelzusatz bei Nicht-Wiederkäuern (Monogastriern) eingesetzt werden, um das organisch gebundene Phosphat der Pflanzen für die Tiere nutzbar zu machen. Doch werde das Enzym wegen seiner positiven Wirkung auf die Bioverfügbarkeit von Mineralstoffen und Spurenelementen auch für die menschliche Ernährung zunehmend interessant. Greiner beschrieb die verschiedenen Strategien zur Nutzung der in den Rohstoffen vorhandenen natürlichen Phytaseaktivität während der Lebensmittelherstellung –bislang hat aber noch kein Phytase-Produkt für den Lebensmittelbereich Marktreife erzielt.

Prof. Ralf Berger von der Universität Hannover führte den Speisepilz (Basidiomyceten) als alternative „Enzymfabrik“ ein, die allerdings bislang kaum genutzt sei. Vorteil der Pilze sei, dass sie im Bioreaktor problemlos vermehrt werden und die Ausbeute entsprechend gesteuert werden könnte. Berger stellte als von Pilzen gebildete Enzyme Peptidasen vor, die Lebensmittel verdicken können oder zur Minderung der Zöliakie-Symptomatik durch Spaltung des Glutens genutzt werden. Doch das Spektrum der nutzbaren Enzyme aus Pilzen ist noch viel größer: Selbst Peptidasen, die ein kalt erzeugtes Suppengewürz-Aroma oder gar Raucharomen erzeugen können, wobei aber im Gegensatz zu echtem Rauch keine gesundheitsschädlichen polyzyklischen aromatischen Kohlenwasserstoffe (PAK) entstehen, sind aus Pilzen zu gewinnen, ebenso wie Laccasen, die Polysaccharide oder Proteine gelieren lassen.

Wenn Enzyme in Kapseln und in Gele eingeschlossen oder fest an Trägermaterialien gebunden werden, spricht man von Immobilisierung der Enzyme. Wie Prof. Marie Walsh von der Utah State University, USA, ausführte, gibt es gegenwärtig nur wenige Anwendungen dieser Technologie, die schon seit den 1970er Jahren bekannt ist. Trotz einer ganzen Reihe möglicher Anwendungen hat sich die Methode vor allem bei der Herstellung von Fruktosesirup bzw. High Fructose Corn Syrup (HFCS) aus Mais durchgesetzt. Während früher starke Säuren zugesetzt werden mussten und mehrere aufwendige Verfahrensschritte erforderlich waren, übernehmen nun Enzyme effizient und kostengünstig die drei Schritte der Stärkeverflüssigung, Stärkeverzuckerung und Isomerisierung. Durch die Möglichkeit, die Enzyme so auszuwählen, dass sie die Stärkemoleküle an genau definierter Stelle aufspalten, lässt sich der Prozess gut steuern. Der Einsatz von Enzymen hat die Herstellung des Fruktosesirups erst wirtschaftlich interessant gemacht – und der Einsparprozess sei noch nicht abgeschlossen, meint Prof. Walsh. Derzeit würden 90 Millionen Tonnen HFCS in den USA hergestellt.

Für das Auffinden und die Vorbereitung der Nutzung von Enzymen gibt es verschiedene Wege, die von mehreren Referenten vorgestellt wurden. Dr. Patrick Lorenz von AB Enzymes GmbH stellte die Entwicklung der entsprechenden Industrie vor. Einer der ersten Protagonisten auf dem Gebiet war Wilhelm Kühne, der 1877 das Trypsin entdeckte und dabei auch den Namen Enzym, aus dem Griechischen von „in Hefe“ prägte. Lorenz stellte die Vor- und Nachteile der Nutzung von „Wild-Typen“ denen der gezielt gentechnisch „hergestellten“ Enzyme gegenüber. Während bei der ersten Gruppe mitunter durch den Faktor Zufall neue Nutzungsmöglichkeiten oder verbesserte Eigenschaften entdeckt werden können, was bei den gezielt produzierten Enzymen eher unwahrscheinlich ist, spricht für die gezielte Herstellung von Enzymen, das für ihre Synthese keine schwer kalkulierbaren biologischen Systeme erforderlich sind. Ein weiterer wesentlicher Vorteil der gentechnisch produzierten Enzyme ist die Reinheit der Ausbeute. So können bei der Verwendung von Wild-Typen in der Regel keine reinen Enzym-Präparate erwartet werden. Ein Drittel der heute eingesetzten Enzyme werden durch Nutzung von Bakterien hergestellt, wobei jeder Hersteller seine „eigenen“ Stämme der Mikroorganismen nutzt. Am Rande stellte Lorenz auch die gesetzlichen Regelungen für die Enzym-Produktion und den Einsatz vor. Die Rolle der Sicherheitsbewertung und bei der Zulassung von Enzymen durch die Europäische Behörde für Lebensmittelsicherheit (Efsa) präsentierte im Anschluss Dr. Anne Theobald im Detail.

Auf ein Risiko des Enzym-Einsatzes verwies Prof. Ingrid Sander von der Universität Bochum: insbesondere Personen, die mit der Herstellung von Enzymen oder besonders intensiv mit diesen in den Ausgangsstoffen für bestimmte Herstellungsprozesse konfrontiert sind, können Allergien gegen Enzyme entwickeln. Schon 1960 wurden entsprechende allergische Reaktionen wie Asthma, sonstige Atemwegserkrankungen oder Hautausschläge bei Beschäftigten in der Industrie beobachtet. Um nachzuweisen, dass tatsächlich ein Enzym Auslöser für die Reaktion ist, wurde an der Bochumer Universität ein Test entwickelt, der – entsprechend üblicher Allergietests – auf die Bindung des Enzym-Proteins an Antikörper setzt. Ist die Allergie nachgewiesen kann mit vergleichsweise einfachen Mitteln, etwa einem der Situation angepassten Atemschutz, häufig bereits eine Erleichterung für den Betroffenen erreicht werden.

Rund 100 Teilnehmer folgten den Ausführungen der Experten und diskutierten die Beiträge intensiv. Diskussionen, die dank der zahlreichen Experten im Publikum aus den verschiedensten Fachrichtungen ganz wesentlich zum Erfolg der wissenschaftlichen Konferenz beigetragen haben.